Martin-Luther-Universität Halle-Wittenberg
Forschungsbericht Berichtszeitraum:01.01.97 - 31.12.98

Fachbereich Biochemie/Biotechnologie

Institut für Biochemie

Projekte



 
Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. E. Wahle und Dr.rer.nat. U. Kühn
 Thema: Polyadenylierung von mRNA: Kontrolle der Poly(A)-Schwanzlänge
 Kurzbeschreibung: Die Polyadenylierung ist eine fast universelle Modifikation der 3'-Enden von mRNAs. In einer aus drei Proteinen rekonstituierten in vitro-Reaktion werden Poly(A)-Schwänze der korrekten Länge hergestellt. Wir versuchen, den Mechanismus dieser Längenkontrolle und insbesondere die Funktion des Poly(A)-Bindungsprotein II zu verstehen.
 Finanzierung: DFG
 Laufzeit: seit 1995
 
Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. E. Wahle
 Thema: Charakterisierung einer Poly(A)-spezifischen 3'-Exoribonuklease und ihrer Rolle bei der Deadenylierung von mRNA
 Kurzbeschreibung: Eine Poly(A)-spezifische 3'-Exoribonuklease ist gereinigt und kloniert worden. Wir untersuchen die Eigenschaften dieses Enzyms und versuchen ein in vitro-System zu etablieren, das nach bestimmten Kriterien der physiologischen Deadenylierungsreaktion entspricht. Die Rolle der Exonuklease in diesem System soll untersucht werden.
Partner:  Dr. Michael Wormington, Charlottesville, Virginia, USA
Finanzierung:
DFG
 Laufzeit: seit 1995
 

 
Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. E. Wahle und Prof.Dr.rer.nat. R. Rudolph (Institut für Biotechnologie)
 Thema: Die Rolle von Trinukleotidexpansionen im Gen für das Poly(A)-Bindungsprotein II bei der Oculopharyngealen Muskeldystrophie
 Kurzbeschreibung: Geringfügige Expansionen eines Polyalanintraktes am N-Terminus des Poly(A)-Bindungsprotein II (PABP2) führen zur Oculopharyngealen Muskeldystrophie (OPMD). Die Mutationen verursachen wahrscheinlich eine Aggregation des Proteins. Wir untersuchen Struktur, Faltung und Aggregation des Proteins in vitro. Wir versuchen außerdem, eine stabile Zelllinie zu etablieren, die das mutierte Protein in regulierter Weise exprimiert. Diese Zelllinie soll als in vitro-Modell der OPMD zur Untersuchung der Funktion des PABP2 und seiner Aggregation in vivo dienen.
Partner:  Dr. Maria Carmo-Fonseca, Lissabon, Portugal; Dr. Bernard Brais, Montréal, Canada
Finanzierung:
DFG
 Laufzeit: seit 1998

Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. E. Wahle
 Thema: Formation, composition and dynamics of 3'-processing complexes
 Kurzbeschreibung: Die 3'-Prozessierung besteht aus zwei Teilschritten, einer endonukleolytischen Spaltung der Prä-mRNA, gefolgt von der Polymerisation des Poly(A)-Schwanzes. Wir untersuchen, wie sich die Zusammensetzung des Prozessierungskomplexes im Verlaufe der Reaktion ändert.
Partner:  Dr. Anders Virtanen, Uppsala, Schweden; Prof. Walter Keller, Basel, Schweiz; Dr. Nick Proudfoot, Oxford, Großbritannien; Dr. Barklie Clements, Glasgow, Großbritannien; Prof. Jean-Dominique Vassalli, Genf, Schweiz; Prof. Chris Tsiapalis, Athen, Griechenland
Finanzierung:
EU (TMR network "Mammalian mRNA poly(A) tails, formation, removal and function")
 Laufzeit: seit 1997

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G. Fischer
 Thema: Proteinfaltung 
 Kurzbeschreibung: Fortführung der Studien zur cis/trans Isomerisierung der "normalen" Peptidbindung -CONH-, die bekanntlich von 19 der 20 gencodierten Aminosäuren ausgebildet wird. Es konnte die Geschwindigkeit einer -CONH- Isomerisierung in einem Peptid bestimmt werden. 
 Finanzierung: DFG
 Laufzeit: 1994 bis 1998

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G. Fischer
 Thema: Konformationsumwandelnde Enzyme 
 Kurzbeschreibung: Wir haben untersucht, ob die bisher noch hypothetischen Peptidyl Prolyl cis/trans Isomerasen an der zellulären Proteinsynthese beteiligt sind, und sind dabei von Ribosomen des Bakteriums E. coli ausgegangen. Durch proteinchemische Methoden gelang es, an ribosomalen Partikeln ein solches Enzym zu lokalisieren. Die Charakterisierung seiner enzymkinetischen Parameter ergab eine bisher unbekannte Peptidyl Prolyl cis/trans Isomerase mit einem scheinbaren Molekulargewicht in der PAGE-Elektrophorese von 59 kDa, das sich nach der Hochreinigung Elektrospray-Massenspektrometrie als 48228 ± 20 Da und somit als der Triggerfaktor herausstellte. Der ribosomale Triggerfaktor ordnet sich in die bisher bekannten Familien der Peptidyl Prolyl cis/trans Isomerasen, den Cyclophilinen, den FK506-bindenden Proteinen (FKBP) und den Parvulinen nicht widerspruchsfrei ein, so daß er aufgrund von funktionellen Untersuchungen mit Hilfe der ortsgerichteten Mutagenese als neue Subfamilie der FKBP etabliert wurde. Daneben konnten wir die katalytisch aktive Domäne des Triggerfaktors separat isolieren und in ihrem Proteinfaltungsvermögen untersuchen. 
 Finanzierung: Boehringer-Ingelheim-Stiftung
 Laufzeit: 1993 bis 1998

 Projektleiter: PD Dr.rer.nat. G. Küllertz
 Thema: Expression von Proteinfaltungsenzymen während der Embryogenese
 Kurzbeschreibung: Die bisher durchgeführten Untersuchungen führten zur Identifizierung eines neuen Cyclophylins, das entwicklungsspezifisch expremiert wird.
 Finanzierung: DFG; Innovationskolleg Zellspezialisierung: Gemeinsamkeiten und Unterschiede bei Signaltransfer, Redoxkontrolle und Stressantwort in Pflanzen, Tier und Mensch
 Laufzeit: 1997 bis 1999

 Projektleiter: Dr.rer.nat. St. König
 Thema: Struktur und Dynamik von Thiamindiphosphat-abhängigen Enzymen 
 Kurzbeschreibung: Röntgenkleinwinkelstreuung, Synchrotronstrahlung, Oligomergleichgewichte, Ligandenbindung, Strukturmodelle
Partner:  EMBL-Außenstelle Hamburg c/o Desy
Finanzierung:
BMBF
 Laufzeit: 1995 bis 1998

 Projektleiter: Dr.rer.nat. St. König
 Thema: Untersuchung des Katalyse- und Regulationsmechanismus Thiamindiphosphat-abhängiger Enzyme durch Röntgenkristallstrukturanalyse von Thiamindiphosphatderivat-Enzym-Komplexen 
 Kurzbeschreibung: dreidimensionale Strukturen, Struktur-Funktionsuntersuchungen, ortsgerichtete Mutagenese, 
Partner:
Karolinska Institut Stockholm
 Finanzierung: BMBF
 Laufzeit: 1995 bis 1998

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G. Hübner
 Thema: Untersuchungen katalytischer und regulatorischer Mechanismen beim Pyruvatdehydrogenase-Komplex 
 Kurzbeschreibung: Durch Verwendung von Coenzymanalogen des Thiamindiphosphates konnte der Regulationsmechanismus des bakteriellen Pyruvatdehydrogenase-Komplexes, der auf einer stabilen Bindung von Intermediaten beruht, aufgeklärt werden. 
 Finanzierung: DFG
 Laufzeit: 1992 bis 1997

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. A. Schellenberger / Prof.Dr.rer.nat. G. Hübner
 Thema: Cofaktor-Designing am Beispiel von Thiamindiphosphat-Enzymen 
 Kurzbeschreibung: Die Aktivierung des Coenzyms Thiamindiphosphat (ThDP) in ThDP-abhängigen Enzymen basiert auf einer drastischen Erhöhung der Deprotonierungsgeschwindigkeit am C2 des Cofaktors, die durch die Wechselwirkung des N1' des Coenzyms mit einer Glutamatseitenkette der Proteinkomponente ausgelöst und durch die 4'-NH2-Gruppe des Cofaktors vermittelt wird. 
 Finanzierung: DFG
 Laufzeit: 1994 bis 1999

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. K. Neubert
 Thema: Untersuchungen zur Substratspezifität immunologisch relevanter Peptidasen (bis 1997)
Nachfolgeprojekt: Entwicklung, Synthese und Struktur-Wirkungs-Untersuchungen von Enzymeffektoren für leukozytäre Peptidasen
 Kurzbeschreibung: Auf der Basis der Regio- und Stereospezifität immunologisch relevanter Peptidasen, vorzugsweise der Dipeptidylpeptidase IV (DP IV/CD26), Aminopeptidase N (APN/CD13) und Aminopeptidase P (APP) wurden hochsensitive fluorogene Substrate und hochspezifische substratanaloge reversible und irreversible (fluorogene) Inhibitoren entwickelt und im Rahmen des SFB für Untersuchungen zur Aufklärung der funktionalen Rolle leukozytärer Peptidasen bei der Regulation/Modulation von Immun- und Entzündungsprozessen eingesetzt.
Einen weiteren Schwerpunkt bilden Struktur-Konformations/Wirkungsuntersuchungen an endogenen Liganden der DP IV (n-terminale Sequenzen des HIV-1-Tat-Proteins) zum Studium der Ligand-Enzym-Interaktion. Offensichtlich werden die immunsuppressiven Eigenschaften des HIV-1-Tat-Proteins über die DP IV-Aktivität vermittelt. Dieser Protease kommt eine Schlüsselfunktion bei der Aktivierung, Proliferation und Zytokinproduktion von Immunzellen, insbesondere von T-Lymphozyten, zu.
Partner:
Medizinische Einrichtungen der Universitäten Magdeburg und Halle
 Finanzierung: DFG, Sonderforschungsbereich 387, Teilprojekt A5
 Laufzeit: 1. Förderperioide bis 1997; 2. Förderperiode 1998 bis 2000

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. K. Neubert
 Thema: Einfluß von Strukturparametern auf den Transport von Oligopeptidwirkstoffen 
 Kurzbeschreibung: Die Zielstellung des Projektes ist die Nutzung des intestinalen Peptidtransporters PEPT1 für die Erhöhung der Bioverfügbarkeit (orale Aufnahme) von Peptidwirkstoffen. Auf der Basis systematischer Untersuchungen der Substrat- und Konformationsspezifität des H+/Peptid-Symportsystems wurden die strukturellen und konformativen Voraussetzungen für den intestinalen aktiven Transport von Peptid- und Aminosäurederivaten charakterisiert. Die Untersuchungsergebnisse sind Ausgangspunkt für die gezielte Entwicklung von Prodrugs. 
Partner:
Verbundprojekt am Biozentrum der Universität Halle, Forschungsstelle "Enzymologie der Proteinfaltung" (Prof. Dr. G. Fischer) der Max-Planck-Gesellschaft
 Finanzierung: Land Sachsen-Anhalt, Kultusministerium
 Laufzeit: 1996 bis 03/1998

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. K. Neubert
 Thema: Konformationsrestriktive Opioidpeptide des ß-Casomorphin-Typs: Struktur/Konformations-Wirkungs-Analyse 
 Kurzbeschreibung: ß-Casomorphine (Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly, wirksamste Komponente) sind genuin opiatartig wirkende Peptide der Milch. Die Einschränkung der Konformationsflexibilität durch Cyclisierung und Aminosäuresubstitution führt zu cyclischen ß-Casomorphinpeptiden mit teilweise hoher analgetischer Wirkung und unterschiedlicher m- und d-Opioidrezeptorselektivität. Opioide mit m-agonistischem und d-antagonistischem Wirkprofil zeigen nach ersten Befunden keine Toleranz und Abhängigkeit. 
 Finanzierung: Fonds der Chemischen Industrie
 Laufzeit: 1995 bis 1997

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. K. Neubert
 Thema: Opioidpeptide des Casomorphin-Typs mit antimitogenen und µ-rezeptorsensibilisierenden Eigenschaften: Entwicklung einer Basisstruktur und Untersuchungen zur molekularen Wirkungsweise 
 Kurzbeschreibung: ß-Casomorphine sind opiatartig wirkende Peptide der Milch. Zielstellung dieser Arbeiten ist es, auf der Basis von Struktur-Wirkungs-Studien an ß-Casomorphinen Opioidpeptide aufzufinden, die das Wachstum von Tumorzellen hemmen und gleichzeitig eine Sensibilisierung des µ-Opiatrezeptors bewirken, wodurch die analgetisch wirksame Dosis des µ-Opioidrezeptoragonisten Morphin gesenkt werden kann. Auf diese Weise soll die schmerzdämpfende Wirkung von Opiaten (Morphin) mit der Hemmung der Proliferation von Tumoren durch Opioidpeptide verknüpft werden.
Partner:
Friedrich-Schiller-Universität Jena, Institut für Biochemie und Biophysik, Prof. Dr. C. Liebmann
 Finanzierung: Deutsche Krebshilfe
 Laufzeit: 1997 bis 2000

 Projektleiter: Dr.rer.nat. W. Brandt
 Thema: Molecular Modelling-Untersuchungen von analgetisch hochwirksamen Peptiden unter besonderer Berücksichtigung zyklischer ß-Casomorphine. 2. Modellierung d-selektiver Verbindungen und der m- und d-Opioidrezeptoren 
 Kurzbeschreibung: Es konnte ein einheitliches Modell zur Erklärung der Struktur-Wirkungsbeziehungen von ?-selektiven Opioid-Agonisten und Antagonisten vorgeschlagen werden, welches u. a. in der Lage ist, die Aktivitäten vieler ß-Casomorphinderivate auf molekularer Ebene zu verstehen.
Weiterhin wurde, ausgehend von der Sequenz der Opioidrezeptoren, ein Tertiärstruktur-modell der extrazellulären Bindungsdomäne der d-Opioidrezeptoren entwickelt. Dieses Modell ist in Übereinstimmung mit Ergebnissen von Mutationsstudien, die an Aminosäure-resten dieser Bindungsdomäne erhalten wurden. Mittels semiempirischer und ab initio quantenchemischer Berechnungen konnte gezeigt werden, daß eine Spaltung der Disulfid-brücke zwischen erstem und zweitem extrazellulären Loop der d-Opioidrezeptoren bei der Wechselwirkung mit Opioiden als Primärfunktion zur Aktivierung der G-Protein gekoppelten Rezeptoren möglich ist. Nachfolgende durchgeführte experimentelle Untersuchungen von Kollegen aus Magdeburg unterstützen diese Annahme.
Partner:
Prof. Dr. K. Neubert, Dr. U. Lendeckel und Dr. M. Täger (Univ. Magdeburg)
 Finanzierung: Land Sachsen-Anhalt, Kultusministerium
 Laufzeit: 1994 bis 1997

 Projektleiter: Dr.rer.nat. Porzel (Institut für Pflanzenbiochemie, Blaue Liste, Halle) / Dr.rer.nat. W. Brandt
 Thema: Untersuchung von Struktur-Wirkungs-Beziehungen an Brassinosteroiden mittels NMR Spektroskopie und Molecular Modelling
 Kurzbeschreibung: Inhalt dieses Projektes sind NMR-spektroskopische Untersuchungen und Molecular Modelling Studien zur Bestimmung der Seitenkettenkonformationen von Brassinosteroiden, einer neuen Klasse von Pflanzen-Wachstumshormonen. Auf der Basis dieser Untersuchungen sollen Zusammenänge zwischen der Struktur(Konformation) der Brassinosteroide und der biologischen Wirkung bestimmt werden.
Partner:
Dr. rer. nat. Andrea Porzel (Institut für Pflanzenbiochemie, Halle)
 Finanzierung: DFG
 Laufzeit: 1997 bis 2000

 Projektleiter: Dr.rer.nat. I. Thondorf / Dr.rer.nat. W. Brandt
 Thema: Molecular Modelling-Untersuchungen zum Funktionsmechanismus und zur Entwicklung spezifischer Inhibitoren der Dipeptidyl-Peptidase IV zum Einsatz in der Medizin 
 Kurzbeschreibung: Durch Anwendung einer modernen 3D-QSAR-Methode (Comparative Molecular Field Analysis = CoMFA) konnten Zusammenhänge zwischen Strukturen der DPIV-Inhibitoren und deren Inhibitorkonstanten Ki hergestellt werden. Ein Modell des aktiven Zentrums der DP IV erlaubt die Erklärung einer Vielzahl experimenteller Befunde zur Substratspezifität der DP IV und zur Wechselwirkung von HIV-1 Tat-Peptiden mit der DP IV.
Es wurde ein für die DP IV spezifischer neuer Katalysemechanismus für Serin-Proteasen vorgeschlagen. 
Auf der Grundlage der COMFA-Studien und dem postulierten spezifischen Katalyse-mechanismus bei DP IV konnten eine Reihe neuer DP IV-spezifischer Inhibitoren zur Synthese vorgeschlagen werden und deren zu erwartenden Inhibitorkonstanten vorausberechnet werden.
Partner:
Prof. Dr. K. Neubert, Dr. U. Demuth (HKI Jena, jetzt Probiodrug Halle)
 Finanzierung: Land Sachsen-Anhalt, Kultusministerium
 Laufzeit: 1995 bis 1997

 Projektleiter: Dr.rer.nat. I. Thondorf
 Thema: Molecular Modelling-Untersuchungen an Calix[n]arenen, ihren Derivaten und Komplexen 
 Kurzbeschreibung: Wir haben grundlegende Fragenstellungen zur energetischen Stabilität und konformativen Flexibilität von Calix[n]arenen und verwandten Makrocyclen, sowie zu ihren Komplexierungseigenschaften mit Hilfe von computergestützen Methoden untersucht. Für das Studium der Mechanismen von Ringinversionen und zur Abschätzung der Energiebarrieren von Konformationsumwandlungen wurde ein neues Verfahren entwickelt, das ein tieferes Verständnis der Stereodynamik von Calixarenen auf mikroskopischem Niveau ermöglicht. Auf der Basis des MM3-Kraftfelds wurde eine Methode zur Suche nach stabilen Wirt-Gast-Anordnungen entwickelt und zur detaillierten Untersuchung der Komplexe von Calixarenen mit kleinen organischen Neutralmolekülen genutzt. Die aus den grundlegenden Arbeiten gewonnenen Erkenntnisse wurden in Forschungskooperationen mit anderen Arbeitskreisen auf konkrete experimentelle Themenbereiche der Alkandiylcalix[4]arene, Spherandcalixarene, exo- und anellierten  Calixarene, Resorcarene und Harnstoffderivate von Calix[4]arenen angewandt. 
Partner:
Dr.rer.nat. V. Böhmer (Mainz)/Prof. Dr.rer.nat. Silvio E. Biali (Jerusalem)
 Finanzierung: DFG
 Laufzeit: 1996 bis 1998

 Projektleiter: Dr.rer.nat. I. Thondorf/Dr.rer.nat. V. Böhmer (Mainz)/Prof.Dr.rer.nat. Silvio E. Biali (Jerusalem)
 Thema: Modified Calixarenes and New Calixarene-like Macrocycles 
 Kurzbeschreibung: Eine Kombination aus experimentellen und computergestützten Verfahren wurde zur Bestimmung von Strukturen, Konformationsgleichgewichten und dynamischen Prozessen in neuartigen Calixarenderivaten genutzt. Durch die chemische Modifikation des Calixarengerüsts wurden komplexere Strukturen, wie anellierte Calixarene aus  exo- und endo-Calix[4]arenfragmenten, aufgebaut und Makrocyclen synthetisiert, die Xanthen-, Cyclohexanol-, Halophenyl-, Tolyl- und Anilin-Untereinheiten enthalten. Die stereochemischen Eigenschaften der neuen Makrocyclen wurden durch 1D und 2D NMR-Techniken sowie durch Röntgenkristall-Strukturanalysen und mit Hilfe von Molecular Modelling Methoden studiert.
Partner:
Dr.rer.nat. V. Böhmer (Mainz)/Prof.Dr.rer.nat. Silvio E. Biali (Jerusalem)
 Finanzierung: German-Israeli Found. for Scientific Research & Development
 Laufzeit: 1995 bis 1997

 Projektleiter: PD Dr.habil.rer.nat. W. Brandt
 Thema: Molecular Modelling an zellulären Proteasen und deren Liganden
 Kurzbeschreibung: In Zusammenarbeit mit verschiedenen experimentell tätigen Gruppen des SFB verfolgen wir folgende Aufgaben- und Zielstellungen:
  • Bestimmung der Vorzugskonformationen von potentiellen Protease-Liganden (z. B. modifizierten Partialsequenzen des HIV-tat-Proteins) anhand von experimentellen Daten aus NMR-Untersuchungen. Mittels Moleküldynamiksimulationen (NOEs = constraints) werden die wahrscheinlichen Lösungskonformationen bestimmt. 
  • Entwicklung spezifischer Liganden für Elastase und Proteinase 3. 
  • Entwicklung spezifischer Liganden für Cathepsine und Design der Tertiärstrukturen von Cathepsinen (K, S und H) deren 3D-Struktur nicht bekannt sind.
  • Fortführung bisheriger Molecular-Modelling-Studien an DP IV. Durch Anwendung von Methoden des vergleichendes Modelling soll ein Modell der 3D-Struktur der C-terminalen Region der DP IV entwickelt werden. 
  • Bisherige Vorstellungen zum Katalysemechanismus bei DP IV auf der Basis von semiempirischen Berechnungen in der Gasphase werden unter Anwendung von QM-MM-Verfahren ausgedehnt, in dem größere Teile des Enzyms in die Berchnungen einbezogen werden. Parallel zu den Studien an DP IV werden unter Berücksichtigung der geringfügig anderen Substratspezifität analoge Untersuchungen an Prolyl-Endopeptidase angestrebt.
  • Auf der Grundlage, der durch die theoretischen Studien vorausgesagten spezifischen Liganden, deren nachfolgende Synthese (AG Prof. Neubert, Universität Halle) und den erhaltenen experimentellen Daten über biologische Funktionen werden in zyklischen Prozessen zwischen Theorie und Experiment die für die Zielenzyme spezifischen Liganden optimiert.
Partner:
Universität Magdeburg, Medizinische Fakultät der Universität Halle
 Finanzierung: DFG, Sonderforschungsbereich 387, Teilprojekt A8
 Laufzeit: 1998 bis 2000

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G.-J. Krauss
 Thema: Untersuchungen zum Einsatz spezifischer Streßantworten in Moosen zur Indikation von Schadstoffbelastungen in Ökosystemen 
 Kurzbeschreibung: Untersuchungen zur Akkumulation von Schwermetallen durch terrestrische Moose; Biomonitoring; Thiolpool und sensitive Früherkennung von Standortbelastungen
 Finanzierung: Land Sachsen-Anhalt, Ministerium für Umwelt, Naturschutz und Raumordnung
 Laufzeit: 1996 bis 1999

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G.-J. Krauss
 Thema: Metallstreß und Thioldynamik im Wassermoos Fontinalis antipyretica
 Kurzbeschreibung: Schwermetall-Streßforschung (Cadmium, Zink), Bedeutung des Glutathions als intrazellulärer Metall-Chelator; Isolierung und Charakterisierung der Glutathion-Synthetase
 Finanzierung: DFG-Graduiertenkolleg
 Laufzeit: 1997 bis 2000

 Projektleiter: PD Dr.rer.nat. J. Miersch
 Thema: Nachweis ribosomal gebildeter Metallothioneine und ihrer Gene in Moosen
 Kurzbeschreibung: Schwermetall-Streßforschung (Cadmium, Kupfer); Bestimmung und Isolierung von Metallothioneinen im Wassermoos Fontinalis antipyretica; Proteomforschung; Nachweis von Metallothionein-Genen
 Finanzierung: DFG-Graduiertenkolleg
 Laufzeit: 1997 bis 2000

 Projektleiter: Prof. Dr.rer.nat. G.-J. Krauss
 Thema: Isolierung und Organika-Abbaupotential aquatischer Hyphomyceten von schadstoffbelasteten Standorten 
 Kurzbeschreibung: Isolierung aquatischer Hyphomyceten aus hoch Schwermetall- und Organika-belasteten Standorten Mitteldeutschlands; Screening auf lignolytische Aktivität; Abbau polyaromatischer Kohlenwasserstoffe in Flüssigkultur und Identifizierung von Metaboliten
 Finanzierung: Land Sachsen-Anhalt
 Laufzeit: 1997 bis 1999

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G.-J. Krauss
 Thema: Optimierung trennanalytischer Methoden zur Messung von Wirkstoffen in biologischen Systemen 
 Kurzbeschreibung: Entwicklung von HPLC-Techniken für die Spurenanalytik von Pharmaka; Nutzung der Trenn- und Identifizierungstechniken für die Validierung pharmakokinetischer Modelle für Wirkstofftransportmechanismen in menschlichen Organen
Partner:
Prof. Weiß, Institut für Pharmakologie und Toxikologie
Prof. Struck, Universitäts-Augenklinik, Halle
 Finanzierung: DFG-Graduiertenkolleg "Transport von Wirkstoffen in biologischen Systemen"
 Laufzeit: 1995 bis 1998

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G.-J. Krauss
 Thema: Entwicklung stereospezifischer HPLC- und Kapillarelektrophorese-Techniken für die pharmakokinetische Anwendung 
 Kurzbeschreibung: Spurenanalytik von Enantiomeren ausgewählter Pharmaka; chirale Chromatographie; enantioselektive Kapillarelektrophorese
 Finanzierung: DFG-Graduiertenkolleg
 Laufzeit: 1998 bis 2001

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G.-J. Krauss
 Thema: Akkumulation und Wirkung ausgewählter Schwermetalle und Organika in Moosen der Elbaue 
 Kurzbeschreibung: Schwermetall-Streßforschung (Cadmium, Zink), Biosorption und intrazelluläre Aufnahme von Cadmium; Rolle des Glutathions als Metallchelator in Moosen; Charakterisierung des Glutathion-Pools; intrazelluläre Lokalisation von Schwermetallen mit analytischer Elektronenmikroskopie
Partner:
Dr. habil. Neumann, Institut für Pflanzenbiochemie, Halle
 Finanzierung: UFZ Umweltforschungszentrum Leipzig-Halle
 Laufzeit: 1997 bis 2000

 Projektleiter: Prof.Dr.rer.nat. G.-J. Krauss/PD Dr.rer.nat.habil. J. Miersch
 Thema: Heavy metal biomarker in aquatic fungi and mosses 
 Kurzbeschreibung: Schwermetall-Akkumulationsleistung von Fontinalis-Spezies verschiedener Standorte; Isolierung und Kultivierung aquatischer Hyphomyceten von hoch belasteten Standorten; enzymatische Messungen zum Redoxstatus der Pilzzellen
Partner:
Dr. G. Krauß (UFZ Umweltforschungszentrum Leipzig-Halle, Sektion Hydrogeologie), Prof. Bärlocher (Mount-Allison-University, Dept. Biology, Sackville, Kanada)
 Finanzierung: BMBF/Kanada
 Laufzeit: 1997 bis 1999

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